2.43
1,65
1,98
0,73
1,88
1.81
2.43
2.2 Sustancias estándar utilizadas en la curva de calibración de la distribución de masa molecular relativa: insulina, micopéptidos, glicina-glicina-tirosina-arginina, glicina-glicina-glicina
3. Instrumentos y equipos
23.2
21.4
22.2
16.1
22.3
20.8
23.9
27.5
En general, la proporción de aminoácidos en los productos de Sustar es mayor que en los productos de Zinpro.
Parte 8 Efectos del uso
Efectos de diferentes fuentes de oligoelementos sobre el rendimiento productivo y la calidad del huevo de gallinas ponedoras en la última etapa de la puesta.
Proceso de producción
Tecnología de quelación dirigida
Tecnología de emulsificación por cizallamiento
Tecnología de pulverización y secado a presión
Tecnología de refrigeración y deshumidificación
Tecnología avanzada de control ambiental
Apéndice A: Métodos para la determinación de la distribución relativa de la masa molecular de los péptidos
Adopción de la norma: GB/T 22492-2008
1 Principio de prueba:
Se determinó mediante cromatografía de filtración en gel de alto rendimiento. Es decir, utilizando un relleno poroso como fase estacionaria, basándose en la diferencia en el tamaño de masa molecular relativa de los componentes de la muestra para la separación, detectada en el enlace peptídico de la longitud de onda de absorción ultravioleta de 220 nm, utilizando el software de procesamiento de datos específico para la determinación de la distribución de masa molecular relativa por cromatografía de filtración en gel (es decir, el software GPC), se procesaron los cromatogramas y sus datos, y se calculó el tamaño de la masa molecular relativa del péptido de soja y el rango de distribución.
2. Reactivos
El agua utilizada en el experimento debe cumplir con las especificaciones de agua secundaria establecidas en la norma GB/T6682, y los reactivos utilizados, salvo disposiciones especiales, deben ser analíticamente puros.
2.1 Los reactivos incluyen acetonitrilo (puro cromatográficamente), ácido trifluoroacético (puro cromatográficamente),
2.2 Sustancias estándar utilizadas en la curva de calibración de la distribución de masa molecular relativa: insulina, micopéptidos, glicina-glicina-tirosina-arginina, glicina-glicina-glicina
3. Instrumentos y equipos
3.1 Cromatógrafo líquido de alto rendimiento (HPLC): una estación de trabajo cromatográfica o integrador con un detector UV y software de procesamiento de datos GPC.
3.2 Unidad de filtración y desgasificación al vacío de la fase móvil.
3.3 Balanza electrónica: valor graduado 0,000 1g.
4 pasos operativos
4.1 Condiciones cromatográficas y experimentos de adaptación del sistema (condiciones de referencia)
- 4.1.1 Columna cromatográfica: TSKgelG2000swxl300 mm×7,8 mm (diámetro interno) u otras columnas de gel del mismo tipo con un rendimiento similar adecuadas para la determinación de proteínas y péptidos.
- 4.1.2 Fase móvil: Acetonitrilo + agua + ácido trifluoroacético = 20 + 80 + 0.1.
- 4.1.3 Longitud de onda de detección: 220 nm.
- 4.1.4 Caudal: 0,5 mL/min.
- 4.1.5 Tiempo de detección: 30 min.
- 4.1.6 Volumen de inyección de la muestra: 20 μL.
- 4.1.7 Temperatura de la columna: temperatura ambiente.
- 4.1.8 Para que el sistema cromatográfico cumpla con los requisitos de detección, se estipuló que bajo las condiciones cromatográficas anteriores, la eficiencia de la columna cromatográfica de gel, es decir, el número teórico de platos (N), no fuera inferior a 10000 calculado sobre la base de los picos del estándar de tripéptido (Glicina-Glicina-Glicina).
- 4.2 Elaboración de curvas de calibración de masa molecular relativa
- Las soluciones estándar de péptidos con diferentes masas moleculares relativas, con una concentración de 1 mg/mL, se prepararon mediante la igualación de la fase móvil, se mezclaron en una proporción determinada y se filtraron a través de una membrana de fase orgánica con un tamaño de poro de 0,2 μm a 0,5 μm. Posteriormente, se inyectaron en la muestra y se obtuvieron los cromatogramas de los estándares. Las curvas de calibración de masa molecular relativa y sus ecuaciones se obtuvieron graficando el logaritmo de la masa molecular relativa frente al tiempo de retención o mediante regresión lineal.
4.3 Tratamiento de muestra
Pesar con precisión 10 mg de muestra en un matraz volumétrico de 10 ml, agregar un poco de fase móvil, agitar ultrasónicamente durante 10 min, de modo que la muestra se disuelva y mezcle completamente, diluir con fase móvil hasta la escala, y luego filtrar a través de una membrana de fase orgánica con un tamaño de poro de 0,2 μm ~ 0,5 μm, y el filtrado se analizó de acuerdo con las condiciones cromatográficas en A.4.1.
- 5. Cálculo de la distribución relativa de masas moleculares
- Tras analizar la solución de muestra preparada en 4.3 bajo las condiciones cromatográficas de 4.1, se puede obtener la masa molecular relativa de la muestra y su rango de distribución sustituyendo los datos cromatográficos de la muestra en la curva de calibración 4.2 con el software de procesamiento de datos GPC. La distribución de las masas moleculares relativas de los diferentes péptidos se puede calcular mediante el método de normalización del área del pico, según la fórmula: X = A/A total × 100
- En la fórmula: X - La fracción de masa de un péptido de masa molecular relativa en el péptido total de la muestra, %;
- A - Área del pico de un péptido de masa molecular relativa;
- Total A: la suma de las áreas de los picos de cada péptido de masa molecular relativa, calculada con una cifra decimal.
- 6 Repetibilidad
- La diferencia absoluta entre dos determinaciones independientes obtenidas en condiciones de repetibilidad no deberá exceder el 15% de la media aritmética de las dos determinaciones.
- Apéndice B: Métodos para la determinación de aminoácidos libres
- Adopción de la norma: Q/320205 KAVN05-2016
- 1.2 Reactivos y materiales
- Ácido acético glacial: analíticamente puro
- Ácido perclórico: 0,0500 mol/L
- Indicador: indicador de violeta cristal al 0,1% (ácido acético glacial)
- 2. Determinación de aminoácidos libres
Las muestras se secaron a 80 °C durante 1 hora.
Coloque la muestra en un recipiente seco para que se enfríe naturalmente a temperatura ambiente o hasta alcanzar una temperatura adecuada para su uso.Pesar aproximadamente 0,1 g de muestra (con una precisión de 0,001 g) en un matraz cónico seco de 250 ml.Proceda rápidamente al siguiente paso para evitar que la muestra absorba la humedad ambiental.Agregue 25 ml de ácido acético glacial y mezcle bien durante no más de 5 minutos.Añada 2 gotas de indicador de cristal violeta.Titule con una solución de titulación estándar de ácido perclórico 0,0500 mol / L (±0,001) hasta que la solución cambie de color púrpura al punto final.
Registre el volumen de solución estándar consumido.
- Realice la prueba en blanco al mismo tiempo.
- 3. Cálculo y resultados
- El contenido de aminoácidos libres X en el reactivo se expresa como una fracción de masa (%) y se calcula según la fórmula: X = C × (V1-V0) × 0,1445/M × 100%, en la fórmula:
- C - Concentración de la solución estándar de ácido perclórico en moles por litro (mol/L)
- V1 - Volumen utilizado para la titulación de muestras con solución estándar de ácido perclórico, en mililitros (mL).
- Vo - Volumen utilizado para la titulación en blanco con solución estándar de ácido perclórico, en mililitros (mL);
M - Masa de la muestra, en gramos (g).
| 0,1445: Masa media de aminoácidos equivalente a 1,00 mL de solución estándar de ácido perclórico [c (HClO4) = 1,000 mol / L]. | 4.2.3 Solución estándar de titulación de sulfato de cerio: concentración c [Ce (SO4) 2] = 0,1 mol/L, preparada según GB/T601. | |
| Adopción de normas: Q/70920556 71-2024 | 1. Principio de determinación (Fe como ejemplo) | Los complejos de hierro de aminoácidos tienen una solubilidad muy baja en etanol anhidro, mientras que los iones metálicos libres son solubles en etanol anhidro. La diferencia de solubilidad entre ambos en etanol anhidro se utilizó para determinar la tasa de quelación de los complejos de hierro de aminoácidos. |
| En la fórmula: V1 - volumen de solución estándar de sulfato de cerio consumido para la titulación de la solución de prueba, mL; | Etanol anhidro; el resto es igual que en la cláusula 4.5.2 de GB/T 27983-2011. | 3. Pasos del análisis |
| Realice dos ensayos en paralelo. Pese 0,1 g de la muestra secada a 103 ± 2 ℃ durante 1 hora, con una precisión de 0,0001 g, añada 100 ml de etanol anhidro para disolver, filtre, lave el residuo del filtro con 100 ml de etanol anhidro al menos tres veces, luego transfiera el residuo a un matraz cónico de 250 ml, añada 10 ml de solución de ácido sulfúrico según la cláusula 4.5.3 de GB/T27983-2011, y luego realice los siguientes pasos según la cláusula 4.5.3 "Calentar para disolver y luego dejar enfriar" de GB/T27983-2011. Realice la prueba en blanco al mismo tiempo. | 4. Determinación del contenido total de hierro | 4.1 El principio de determinación es el mismo que el de la cláusula 4.4.1 en GB/T 21996-2008. |
4.2. Reactivos y soluciones
| 4.2.1 Ácido mixto: Añadir 150 ml de ácido sulfúrico y 150 ml de ácido fosfórico a 700 ml de agua y mezclar bien. | 4.2.2 Solución indicadora de difenilamina sulfonato de sodio: 5 g/L, preparada según GB/T603. | 4.2.3 Solución estándar de titulación de sulfato de cerio: concentración c [Ce (SO4) 2] = 0,1 mol/L, preparada según GB/T601. | |
| 4.3 Pasos del análisis | Realice dos ensayos en paralelo. Pese 0,1 g de muestra, con una precisión de 0,20001 g, colóquela en un matraz cónico de 250 ml, añada 10 ml de ácido mixto, tras su disolución, añada 30 ml de agua y 4 gotas de solución indicadora de dianilina sulfonato de sodio, y a continuación siga los pasos descritos en la cláusula 4.4.2 de la norma GB/T21996-2008. Realice simultáneamente la prueba en blanco. | 4.4 Representación de los resultados | El contenido total de hierro X1 de los complejos de hierro de aminoácidos en términos de fracción de masa de hierro, valor expresado en %, se calculó según la fórmula (1): |
| X1=(V-V0)×C×M×10⁻³×100 | V0 - solución estándar de sulfato de cerio consumida para la titulación de la solución en blanco, mL; | V0 - solución estándar de sulfato de cerio consumida para la titulación de la solución en blanco, mL; | C - Concentración real de la solución estándar de sulfato de cerio, mol/L5. Cálculo del contenido de hierro en quelatosEl contenido de hierro X2 en el quelato, expresado como fracción másica de hierro en %, se calculó según la fórmula: x2 = ((V1-V2) × C × 0,05585)/m1 × 100 |
| En la fórmula: V1 - volumen de solución estándar de sulfato de cerio consumido para la titulación de la solución de prueba, mL; | V2 - solución estándar de sulfato de cerio consumida para la titulación de la solución en blanco, mL;nom1-Masa de la muestra, g. Tome la media aritmética de los resultados de la determinación paralela como resultados de la determinación, y la diferencia absoluta de los resultados de la determinación paralela no es superior al 0,3%. | 0,05585 - masa de hierro ferroso expresada en gramos equivalente a 1,00 mL de solución estándar de sulfato de cerio C[Ce(SO4)2.4H2O] = 1,000 mol/L.nom1-Masa de la muestra, g. Tome la media aritmética de los resultados de la determinación paralela como resultados de la determinación, y la diferencia absoluta de los resultados de la determinación paralela no es superior al 0,3%. | 6. Cálculo de la tasa de quelaciónTasa de quelación X3, valor expresado en %, X3 = X2/X1 × 100Apéndice C: Métodos para la determinación de la tasa de quelación de Zinpro |
Adopción de la norma: Q/320205 KAVNO7-2016
1. Reactivos y materiales
a) Ácido acético glacial: analíticamente puro; b) Ácido perclórico: 0,0500 mol/L; c) Indicador: indicador de cristal violeta al 0,1% (ácido acético glacial)
2. Determinación de aminoácidos libres
2.1 Las muestras se secaron a 80°C durante 1 hora.
2.2 Coloque la muestra en un recipiente seco para que se enfríe naturalmente a temperatura ambiente o hasta alcanzar una temperatura utilizable.
2.3 Pesar aproximadamente 0,1 g de muestra (con una precisión de 0,001 g) en un matraz cónico seco de 250 ml.
2.4 Proceda rápidamente al siguiente paso para evitar que la muestra absorba la humedad ambiental.
2.5 Añada 25 ml de ácido acético glacial y mezcle bien durante no más de 5 minutos.
2.6 Añadir 2 gotas de indicador violeta cristal.
2.7 Titular con una solución de titulación estándar de ácido perclórico de 0,0500 mol/L (±0,001) hasta que la solución cambie de púrpura a verde durante 15 s sin cambiar de color como punto final.
2.8 Registre el volumen de solución estándar consumida.
2.9 Realice la prueba en blanco al mismo tiempo.
- 3. Cálculo y resultados
- catalán
- Physicochemical parameters
V1 - Volumen utilizado para la titulación de muestras con solución estándar de ácido perclórico, en mililitros (mL).
Vo - Volumen utilizado para la titulación en blanco con solución estándar de ácido perclórico, en mililitros (mL);
c) Chelation rate: ≥ 95%
d) Arsenic: ≤ 2 mg/kg
e) Lead: ≤ 5 mg/kg
f) Cadmium: ≤ 5 mg/kg
g) Moisture content: ≤ 5.0%
h) Fineness: All particles pass through 20 mesh, with a main particle size of 60-80 mesh
Dirección: Calle Qingpu n.º 147, ciudad de Shouan, condado de Pujiang, ciudad de Chengdu, provincia de Sichuan, China
Teléfono: 86-18880477902
Productos
Oligoelementos inorgánicos
- oligoelementos orgánicos
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- Servicio personalizado
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Perfil de la empresa
| Application object | Suggested dosage (g/t full-value material) | Content in full-value feed (mg/kg) | Efficacy |
| Gujarati | Haga clic para consultar | © Copyright - 2010-2025: Todos los derechos reservados. | Mapa del sitio BÚSQUEDA PRINCIPAL Teléfono |
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| Aquatic animals | japonés | coreano | árabe Griego |
| turco | italiano | ||
| Ruminant animal g/head day | January 0.75 | indonesio africaans sueco |
Polaco
- vasco
- catalán
- Physicochemical parameters
hindi
Lao
c) Chelation rate: ≥ 95%
d) Arsenic: ≤ 2 mg/kg
e) Lead: ≤ 5 mg/kg
f) Cadmium: ≤ 5 mg/kg
g) Moisture content: ≤ 5.0%
h) Fineness: All particles pass through 20 mesh, with a main particle size of 60-80 mesh
Shona
búlgaro
- Cebuano
- This product is chemically stable and can significantly reduce its damage to vitamins and fats, etc. The use of this product is conducive to improving feed quality;
- The product is absorbed through small peptide and amino acid pathways, reducing the competition and antagonism with other trace elements, and has the best bio-absorption and utilization rate;
- croata
Holandés
| Application object | Urdu vietnamita | Content in full-value feed (mg/kg) | Efficacy |
| Gujarati | haitiano | Hausa | Kinyarwanda Hmong húngaro |
| Piglets and fattening pigs | Igbo | javanés | Kannada Khmer kurdo |
| Kirguistán | latín | ||
| Bird | 300～400 | 45～60 | macedónio malayo Malayalam |
| Aquatic animals | 200～300 | 30～45 | 1. Promote growth, improve feed conversion; 2. Improve anti-stress abolity, reduce morbidity and mortality. |
noruego
- Pastún
- Appearance: brownish-yellow granules
- Physicochemical parameters
serbio
Sesotho
c) Chelation rate: ≥ 95%
d) Arsenic: ≤ 2 mg/kg
e) Lead: ≤ 5 mg/kg
f) Cadmium: ≤ 5 mg/kg
g) Moisture content: ≤ 5.0%
h) Fineness: All particles pass through 20 mesh, with a main particle size of 60-80 mesh
Shona
Sindhi
This product is an all-organic trace mineral chelated by a special chelating proces with pure plant enzymatic small molecule peptides as chelating substrates and trace elements;
swahili
Tayiko
Tamil
Telugu
tailandés
| Application object | Urdu vietnamita | Content in full-value feed (mg/kg) | Efficacy |
| yídish | Yoruba | zulú | Kinyarwanda Oriya turcomanos |
| Uigur | 250～400 | 37.5～60 | 1. Improving the immunity of piglets, reducing diarrhea and mortality; 2. Improving palatability, increasing feed intake, increasing growth rate and improving feed conversion; 3. Make the pig coat bright and improve the carcass quality and meat quality. |
| Bird | 300～400 | 45～60 | 1. Improve feather glossiness; 2. improve the laying rate, fertilization rate and hatching rate of breeding eggs, and strengthen the coloring ability of egg yolk; 3. Improve anti-stress ability and reduce mortality; 4. Improve feed conversion and increase growth rate. |
| Aquatic animals | January 300 | 45 | 1. Promote growth, improve feed conversion; 2. Improve anti-stress abolity, reduce morbidity and mortality. |
| Ruminant animal g/head day | 2.4 | 1. Improve milk yield, prevent mastitis and foof rot, and reduce somatic cell content in milk; 2. Promote growth, improve feed conversion and improve meat quality. |
4. Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade
- Product Name: Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade
- Appearance: brownish-yellow granules
- Physicochemical parameters
a) Mn: ≥ 10.0%
b) Total amino acids: ≥ 19.5%
c) Chelation rate: ≥ 95%
d) Arsenic: ≤ 2 mg/kg
e) Lead: ≤ 5 mg/kg
f) Cadmium: ≤ 5 mg/kg
g) Moisture content: ≤ 5.0%
h) Fineness: All particles pass through 20 mesh, with a main particle size of 60-80 mesh
n=0, 1,2,...indicates chelated manganese for dipeptides, tripeptides, and tetrapeptides
Characteristics of Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade
This product is an all-organic trace mineral chelated by a special chelating proces with pure plant enzymatic small molecule peptides as chelating substrates and trace elements;
This product is chemically stable and can significantly reduce its damage to vitamins and fats, etc. The use of this product is conducive to improving feed quality;
The product is absorbed through small peptide and amino acid pathways, reducing the competition and antagonism with other trace elements, and has the best bio-absorption and utilization rate;
The product can improve the growth rate, improve feed conversion and health status significantly; and improve the laying rate, hatching rate and healthy chick rate of breeding poultry obviously;
Manganese is necessary for bone growth and connective tissue maintenance. It is closely related to many enzymes; and participates in carbohydrate, fat and protein metabolism, reproduction and immune response.
Usage and Efficacy of Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade
| Application object | Suggested dosage (g/t full-value material) | Content in full-value feed (mg/kg) | Efficacy |
| Breeding pig | 200～300 | 30～45 | 1. Promote the normal development of sexual organs and improve sperm motility; 2. Improve the reproductive capacity of breeding pigs and reduce reproductive obstacles. |
| Piglets and fattening pigs | 100～250 | 15～37.5 | 1. It is beneficial to improve immune functions, and improve anti-stress ability and disease resistance; 2. Promote growth and improve feed conversion significantly; 3. Improve meat color and quality, and improve lean meat percentage. |
| Bird | 250～350 | 37.5～52.5 | 1. Improve anti-stress ability and reduce mortality; 2. Improve laying rate, fertilization rate and hatching rate of breeding eggs, improve eggshell quality and reduce shell breaking rate; 3. Promote bone growth and reduce the incidence of leg diseases. |
| Aquatic animals | 100～200 | 15～30 | 1. Promote growth and improve its anti-stress ability and disease resistance; 2. Improve sperm motility and hatching rate of fertilized eggs. |
| Ruminant animal g/head day | Cattle 1.25 | 1. Prevent fatty acid synthesis disorder and bone tissue damage; 2. Improve reproductive capacity, prevent abortion and postpartum paralysis of female animals, reduce the mortality of calves and lambs, and increase the newborn weight of young animals. | |
| Goat 0.25 |
Part 6 FAB of Small Peptide-mineral Chelates
| S/N | F: Functional attributes | A: Competitive differences | B: Benefits brought by competitive differences to users |
| 1.52 | Selectivity control of raw materials | Select pure plant enzymatic hydrolysis of small peptides | High biological safety, avoiding cannibalism |
| 2 | Directional digestion technology for double protein biological enzyme | High proportion of small molecular peptides | More "targets", which are not easy to saturation, with high biological activity and better stability |
| 3 | Advanced pressure spray & drying technology | Granular product, with uniform particle size, better fluidity, not easy to absorb moisture | Ensure easy to use, more uniform mixing in complete feed |
| Low water content (≤ 5%), which greatly reduces the influence caused by vitamins and enzyme preparations | Improve the stability of feed products | ||
| 4 | Advanced production control technology | Totally enclosed process, high degree of automatic control | Safe and stable quality |
| 5 | Advanced quality control technology | Establish and improve scientific and advanced analytical methods and control means for detecting factors affecting product quality, such as acid-soluble protein, molecular weight distribution, amino acids and chelating rate | Ensure quality, ensure efficiency and improve efficiency |
Part 7 Competitor Comparison
Standard VS Standard
Comparison of peptide distribution and chelation rate of products
| Sustar's products | Proportion of small peptides（180-500） | Zinpro's products | Proportion of small peptides（180-500） |
| AA-Cu | ≥74% | AVAILA-Cu | 78% |
| AA-Fe | ≥48% | AVAILA-Fe | 59% |
| AA-Mn | ≥33% | AVAILA-Mn | 53% |
| AA-Zn | ≥37% | AVAILA-Zn | 56% |
| Sustar's products | Chelation rate | Zinpro's products | Chelation rate |
| AA-Cu | 94.8% | AVAILA-Cu | 94.8% |
| AA-Fe | 95.3% | AVAILA-Fe | 93.5% |
| AA-Mn | 94.6% | AVAILA-Mn | 94.6% |
| AA-Zn | 97.7% | AVAILA-Zn | 90.6% |
The ratio of small peptides of Sustar is slightly lower than that of Zinpro, and the chelation rate of Sustar's products is slightly higher than that of Zinpro's products.
Comparison of the content of 17 amino acids in different products
| Name of amino acids | Sustar's Copper Amino Acid Chelate Feed Grade | Zinpro's AVAILA copper | Sustar's Ferrous Amino Acid C helate Feed Grade | Zinpro's AVAILA iron | Sustar's Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade | Zinpro's AVAILA manganese | Sustar's Zinc Amino Acid Chelate Feed Grade | Zinpro's AVAILA zinc |
| aspartic acid (%) | 1.88 | 0.72 | 1.50 | 0.56 | 1.78 | 1.47 | 1.80 | 2.09 |
| glutamic acid (%) | 4.08 | 6.03 | 4.23 | 5.52 | 4.22 | 5.01 | 4.35 | 3.19 |
| Serine (%) | 0.86 | 0.41 | 1.08 | 0.19 | 1.05 | 0.91 | 1.03 | 2.81 |
| Histidine (%) | 0.56 | 0.00 | 0.68 | 0.13 | 0.64 | 0.42 | 0.61 | 0.00 |
| Glycine (%) | 1.96 | 4.07 | 1.34 | 2.49 | 1.21 | 0.55 | 1.32 | 2.69 |
| Threonine (%) | 0.81 | 0.00 | 1.16 | 0.00 | 0.88 | 0.59 | 1.24 | 1.11 |
| Arginine (%) | 1.05 | 0.78 | 1.05 | 0.29 | 1.43 | 0.54 | 1.20 | 1.89 |
| Alanine (%) | 2.85 | 1.52 | 2.33 | 0.93 | 2.40 | 1.74 | 2.42 | 1.68 |
| Tyrosinase (%) | 0.45 | 0.29 | 0.47 | 0.28 | 0.58 | 0.65 | 0.60 | 0.66 |
| Cystinol (%) | 0.00 | 0.00 | 0.09 | 0.00 | 0.11 | 0.00 | 0.09 | 0.00 |
| Valine (%) | 1.45 | 1.14 | 1.31 | 0.42 | 1.20 | 1.03 | 1.32 | 2.62 |
| Methionine (%) | 0.35 | 0.27 | 0.72 | 0.65 | 0.67 | 0.43 | January 0.75 | 0.44 |
| Phenylalanine (%) | 0.79 | 0.41 | 0.82 | 0.56 | 0.70 | 1.22 | 0.86 | 1.37 |
| Isoleucine (%) | 0.87 | 0.55 | 0.83 | 0.33 | 0.86 | 0.83 | 0.87 | 1.32 |
| Leucine (%) | 2.16 | 0.90 | 2.00 | 1.43 | 1.84 | 3.29 | 2.19 | 2.20 |
| Lysine (%) | 0.67 | 2.67 | 0.62 | 1.65 | 0.81 | 0.29 | 0.79 | 0.62 |
| Proline (%) | 2.43 | 1.65 | 1.98 | 0.73 | 1.88 | 1.81 | 2.43 | 2.78 |
| Total amino acids (%) | 23.2 | 21.4 | 22.2 | 16.1 | 22.3 | 20.8 | 23.9 | 27.5 |
Overall, the proportion of amino acids in Sustar's products is higher than that in Zinpro's products.
Part 8 Effects of use
Effects of different sources of trace minerals on the production performance and egg quality of laying hens in the late laying period
Production Process
- Targeted chelation technology
- Shear emulsification technology
- Pressure spray & drying technology
- Refrigeration & dehumidification technology
- Advanced environmental control technology
Appendix A: Methods for the Determination of relative molecular mass distribution of peptides
Adoption of standard: GB/T 22492-2008
1 Test Principle:
It was determined by high performance gel filtration chromatography. That is to say, using porous filler as stationary phase, based on the difference in the relative molecular mass size of the sample components for separation, detected at the peptide bond of the ultraviolet absorption wavelength of 220nm, using the dedicated data processing software for the determination of relative molecular mass distribution by gel filtration chromatography (i.e., the GPC software), the chromatograms and their data were processed, calculated to get the size of the relative molecular mass of the soybean peptide and the distribution range.
2. Reagents
The experimental water should meet the specification of secondary water in GB/T6682, the use of reagents, except for special provisions, are analytically pure.
2.1 Reagents include acetonitrile (chromatographically pure), trifluoroacetic acid (chromatographically pure),
2.2 Standard substances used in the calibration curve of relative molecular mass distribution: insulin, mycopeptides, glycine-glycine-tyrosine-arginine, glycine-glycine-glycine
3 Instrument and equipment
3.1 High Performance Liquid Chromatograph (HPLC): a chromatographic workstation or integrator with a UV detector and GPC data processing software.
3.2 Mobile phase vacuum filtration and degassing unit.
3.3 Electronic balance: graduated value 0.000 1g.
4 Operating steps
4.1 Chromatographic conditions and system adaptation experiments (reference conditions)
4.1.1 Chromatographic column: TSKgelG2000swxl300 mm×7.8 mm (inner diameter) or other gel columns of the same type with similar performance suitable for the determination of proteins and peptides.
4.1.2 Mobile phase: Acetonitrile + water + trifluoroacetic acid = 20 + 80 + 0.1.
4.1.3 Detection wavelength: 220 nm.
4.1.4 Flow rate: 0.5 mL/min.
4.1.5 Detection time: 30 min.
4.1.6 Sample injection volume: 20μL.
4.1.7 Column temperature: room temperature.
4.1.8 In order to make the chromatographic system meet the detection requirements, it was stipulated that under the above chromatographic conditions, the gel chromatographic column efficiency, i.e., the theoretical number of plates (N), was not less than 10000 calculated on the basis of the peaks of the tripeptide standard (Glycine-Glycine-Glycine).
4.2 Production of relative molecular mass standard curves
The above different relative molecular mass peptide standard solutions with a mass concentration of 1 mg / mL were prepared by mobile phase matching, mixed in a certain proportion, and then filtered through an organic phase membrane with the pore size of 0.2 μm~0.5 μm and injected into the sample, and then the chromatograms of the standards were obtained. Relative molecular mass calibration curves and their equations were obtained by plotting the logarithm of relative molecular mass against retention time or by linear regression.
4.3 Sample treatment
Accurately weigh 10mg of sample in a 10mL volumetric flask, add a little mobile phase, ultrasonic shaking for 10min, so that the sample is fully dissolved and mixed, diluted with mobile phase to the scale, and then filtered through an organic phase membrane with a pore size of 0.2μm~0.5μm, and the filtrate was analyzed according to the chromatographic conditions in A.4.1.
5. Calculation of relative molecular mass distribution
After analyzing the sample solution prepared in 4.3 under the chromatographic conditions of 4.1, the relative molecular mass of the sample and its distribution range can be obtained by substituting the chromatographic data of the sample into the calibration curve 4.2 with GPC data processing software. The distribution of the relative molecular masses of the different peptides can be calculated by the peak area normalization method, according to the formula: X=A/A total×100
In the formula: X - The mass fraction of a relative molecular mass peptide in the total peptide in the sample, %;
A - Peak area of a relative molecular mass peptide;
Total A - the sum of the peak areas of each relative molecular mass peptide, calculated to one decimal place.
6 Repeatability
The absolute difference between two independent determinations obtained under conditions of repeatability shall not exceed 15% of the arithmetic mean of the two determinations.
Appendix B: Methods for the Determination of Free Amino Acids
Adoption of standard: Q/320205 KAVN05-2016
1.2 Reagents and materials
Glacial acetic acid: analytically pure
Perchloric acid: 0.0500 mol/L
Indicator: 0.1% crystal violet indicator (glacial acetic acid)
2. Determination of free amino acids
The samples were dried at 80°C for 1 hour.
Place the sample in a dry container to cool naturally to room temperature or cool down to a usable temperature.
Weigh approximately 0.1 g of sample (accurate to 0.001 g) into a 250 mL dry conical flask.
Quickly proceed to the next step to avoid the sample from absorbing ambient moisture
Add 25 mL of glacial acetic acid and mix well for no more than 5 min.
Add 2 drops of crystal violet indicator
Titrate with 0.0500 mol / L (±0.001) standard titration solution of perchloric acid until the solution changes from purple to the end point.
Record the volume of standard solution consumed.
Carry out the blank test at the same time.
3. Calculation and results
The free amino acid content X in the reagent is expressed as a mass fraction (%) and is calculated according to the formula: X = C × (V1-V0) × 0.1445/M × 100%, in tne formula:
C - Concentration of standard perchloric acid solution in moles per liter (mol/L)
V1 - Volume used for titration of samples with standard perchloric acid solution, in milliliters (mL).
Vo - Volume used for titration blank with standard perchloric acid solution, in milliliters (mL);
M - Mass of the sample, in grams (g ).
0.1445: Average mass of amino acids equivalent to 1.00 mL of standard perchloric acid solution [c (HClO4) = 1.000 mol / L].
Appendix C: Methods for the Determination of Sustar's chelation rate
Adoption of standards: Q/70920556 71-2024
1. Determination principle (Fe as an example)
Amino acid iron complexes have very low solubility in anhydrous ethanol and free metal ions are soluble in anhydrous ethanol, the difference in solubility between the two in anhydrous ethanol was utilized to determine the chelation rate of amino acid iron complexes.
2. Reagents & Solutions
Anhydrous ethanol; the rest is the same as clause 4.5.2 in GB/T 27983-2011.
3. Steps of analysis
Do two trials in parallel. Weigh 0.1g of the sample dried at 103±2℃ for 1 hour, accurate to 0.0001g, add 100mL of anhydrous ethanol to dissolve, filter, filter residue washed with 100mL of anhydrous ethanol for at least three times, then transfer the residue into a 250mL conical flask, add 10mL of sulfuric acid solution according to clause 4.5.3 in GB/T27983-2011, and then perform the following steps according to clause 4.5.3 “Heat to dissolve and then let cool” in GB/T27983-2011. Carry out the blank test at the same time.
4. Determination of total iron content
4.1 The principle of determination is the same as clause 4.4.1 in GB/T 21996-2008.
4.2. Reagents & Solutions
4.2.1 Mixed acid: Add 150mL of sulfuric acid and 150mL of phosphoric acid to 700mL of water and mix well.
4.2.2 Sodium diphenylamine sulfonate indicator solution: 5g/L, prepared according to GB/T603.
4.2.3 Cerium sulfate standard titration solution: concentration c [Ce (SO4) 2] = 0.1 mol/L, prepared according to GB/T601.
4.3 Steps of analysis
Do two trials in parallel. Weigh 0.1g of sample, accurate to 020001g, place in a 250mL conical flask, add 10mL of mixed acid, after dissolution, add 30ml of water and 4 drops of sodium dianiline sulfonate indicator solution, and then perform the following steps according to clause 4.4.2 in GB/T21996-2008. Carry out the blank test at the same time.
4.4 Representation of results
The total iron content X1 of the amino acid iron complexes in terms of mass fraction of iron, the value expressed in %, was calculated according to formula (1):
X1=(V-V0)×C×M×10-3×100
In the formula: V - volume of cerium sulfate standard solution consumed for titration of test solution, mL;
V0 - cerium sulfate standard solution consumed for titration of blank solution, mL;
C - Actual concentration of cerium sulfate standard solution, mol/L
5. Calculation of iron content in chelates
The iron content X2 in the chelate in terms of the mass fraction of iron, the value expressed in %, was calculated according to the formula: x2 = ((V1-V2) × C × 0.05585)/m1 × 100
In the formula: V1 - volume of cerium sulfate standard solution consumed for titration of test solution, mL;
V2 - cerium sulfate standard solution consumed for titration of blank solution, mL;
C - Actual concentration of cerium sulfate standard solution, mol/L;
0.05585 - mass of ferrous iron expressed in grams equivalent to 1.00 mL of cerium sulfate standard solution C[Ce(SO4)2.4H20] = 1.000 mol/L.
m1-Mass of the sample, g. Take the arithmetic mean of the parallel determination results as the determination results, and the absolute difference of the parallel determination results is not more than 0.3%.
6. Calculation of chelation rate
Chelation rate X3, the value expressed in %, X3 = X2/X1 × 100
Appendix C: Methods for the Determination of Zinpro's chelation rate
Adoption of standard: Q/320205 KAVNO7-2016
1. Reagents and materials
a) Glacial acetic acid: analytically pure; b) Perchloric acid: 0.0500mol/L; c) Indicator: 0.1% crystal violet indicator (glacial acetic acid)
2. Determination of free amino acids
2.1 The samples were dried at 80°C for 1 hour.
2.2 Place the sample in a dry container to cool naturally to room temperature or cool down to a usable temperature.
2.3 Weigh approximately 0.1 g of sample (accurate to 0.001 g) into a 250 mL dry conical flask
2.4 Quickly proceed to the next step to avoid the sample from absorbing ambient moisture.
2.5 Add 25mL of glacial acetic acid and mix well for no more than 5min.
2.6 Add 2 drops of crystal violet indicator.
2.7 Titrate with 0.0500mol/L (±0.001) standard titration solution of perchloric acid until the solution changes from purple to green for 15s without changing color as the end point.
2.8 Record the volume of standard solution consumed.
2.9 Carry out the blank test at the same time.
3. Calculation and results
The free amino acid content X in the reagent is expressed as a mass fraction (%), calculated according to formula (1): X=C×(V1-V0) ×0.1445/M×100%...... .......(1)
In the formula: C - concentration of standard perchloric acid solution in moles per liter (mol/L)
V1 - Volume used for titration of samples with standard perchloric acid solution, in milliliters (mL).
Vo - Volume used for titration blank with standard perchloric acid solution, in milliliters (mL);
M - Mass of the sample, in grams (g ).
0.1445 - Average mass of amino acids equivalent to 1.00 mL of standard perchloric acid solution [c (HClO4) = 1.000 mol / L].
4. Calculation of chelation rate
The chelation rate of the sample is expressed as mass fraction (%), calculated according to formula (2): chelation rate = (total amino acid content - free amino acid content)/total amino acid content×100%.
Post time: Sep-17-2025
